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The primary structure of the egyptian fruit bat (rousettus aegyptiacus, chiroptera) hemoglobin

Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie, ISSN: 1437-4315, Vol: 363, Issue: 2, Page: 1209-1216
1982
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Article Description

Das Hämoglobin des ägyptischen Flughundes (Rousettus aegyptiacus) hat nur eine Komponente. Die Trennung der α-und β-Ketten gelang durch Chromatographie an CM-52-Cellulose. Die vollständige Primärstruktur beider Ketten wurde durch automatischen Edman-Ab-bau an den Ketten und den tryptischen Peptiden bestimmt.Die Zuordnung der Sequenzen erfolgte aufgrund der Homologie zu den Ketten des adulten Humanhämoglobins. Die Zahl der Substitutionen zwischen Flughund- und Humanhämoglobin liegt für die α-Ketten bei 14, für die β-Ketten bei 19 Resten und ist damit für die große phylogenetische Distanz zwischen Primaten und Mega-chiropteren sehr gering. In den für die Funktion wichtigen Positionen wurden in den α-und β-Ketten nur je ein Austausch in der Umgebung des Häms und einer bzw. zwei in den α1 β1 -Bindungsstellen gefunden. Die Sequenzdaten deuten auf eine normale Sauerstoffaffinität des Flughundhämoglobins hin, die auch von Jürgens et al. gefunden wurde. © Copyright 1982 by Walter de Gruyter & Co.

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